los diferencia clave entre el activador de la enzima y el inhibidor de la enzima es que la el activador de enzimas puede aumentar la actividad de una enzima mientras que el inhibidor de enzimas puede disminuir la actividad de una enzima.
Las enzimas son proteínas, y consisten en aminoácidos y son los catalizadores biológicos. Un catalizador es cualquier compuesto que puede disminuir la velocidad de reacción de una reacción química. Dos tipos de compuestos pueden afectar la actividad de las enzimas; Son activadores e inhibidores. Hablemos más detalles sobre estos compuestos..
1. Resumen y diferencia clave
2. ¿Qué es el activador de enzimas?
3. ¿Qué es el inhibidor de enzimas?
4. Comparación lado a lado - Activador de enzima frente a inhibidor de enzima en forma tabular
5. Resumen
Los activadores de enzimas son especies químicas que pueden unirse con una enzima para aumentar su actividad. Por lo tanto, pueden afectar directamente la actividad de una enzima. Actúan de manera opuesta a la acción de los inhibidores de la enzima. La mayoría de las veces, actúan uniéndose a algunas regiones, aparte de los sitios activos de la enzima. Estos son lo que llamamos "sitios alostéricos" de la enzima.
A veces, el sustrato o el reactivo en sí mismo actúa como activador cuando este reactivo se une con un sitio activo de la enzima. Por lo tanto, puede aumentar la afinidad de la enzima por sustratos y también activa otros sitios activos. Algunos ejemplos importantes de estas moléculas incluyen la hexocinasa-I y la glucocinasa..
Los inhibidores de la enzima son especies químicas que pueden unirse con una enzima para disminuir su actividad. Por lo tanto, pueden afectar directamente la actividad de una enzima. Actúan de manera opuesta a la acción de los activadores de enzimas. De manera similar, la mayoría de los inhibidores bloquean los sitios activos de la enzima. De este modo pueden disminuir la actividad de la enzima..
Figura 01: Unión de inhibidores y activadores en el sitio alostérico de una enzima
A veces, se unen a sitios alostéricos también. La unión de esta molécula puede ser reversible o irreversible. En la unión reversible, los inhibidores se eliminan de la enzima después de bloquear la unión del sustrato. Por el contrario, en la unión irreversible, los inhibidores pueden alterar la forma del sitio activo de forma irreversible. Por lo tanto, ya no se unirán más sustratos con el sitio activo de la enzima. Algunos ejemplos típicos incluyen medicamentos, inhibidores de la ribonucleasa, etc..
Los activadores de enzimas son especies químicas que pueden unirse con una enzima para aumentar su actividad. Por lo tanto, pueden afectar la actividad de una enzima. Algunos ejemplos comunes de activadores de enzimas incluyen la hexocinasa-I y la glucocinasa. Los inhibidores de la enzima son especies químicas que pueden unirse con una enzima para disminuir su actividad. Por lo tanto, pueden afectar la actividad de una enzima de manera decreciente. Por lo tanto, esta es la diferencia clave entre el activador de enzimas y el inhibidor de enzimas. Algunos ejemplos comunes de inhibidores de enzimas incluyen medicamentos, inhibidores de la ribonucleasa, etc..
Los activadores e inhibidores son dos moléculas que pueden afectar la actividad de una enzima. La diferencia entre el activador de enzimas y el inhibidor de enzimas es que los activadores de enzimas pueden aumentar la actividad de una enzima, mientras que los inhibidores de enzimas pueden disminuir la actividad de una enzima.
1. "Activador de enzimas". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 15 de julio de 2018. Disponible aquí
2. “Inhibidor de enzimas”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3 de julio de 2018. Disponible aquí
1. 'Figura 06 05 05' por CNX OpenStax , (CC BY 4.0) vía Commons Wikimedia