Diferencia entre proteoglicano y glicoproteína

los diferencia principal entre proteoglicano y glicoproteína es que en los proteoglicanos, una o más cadenas de glicosaminoglicanos se unen a la proteína, mientras que en las glucoproteínas, las cadenas de oligosacáridos se unen a las proteínas. Además, los proteoglicanos se producen principalmente en el tejido conjuntivo, mientras que las glicoproteínas se producen en la membrana celular..

Proteoglicano y glicoproteína son dos tipos de glicoconjugados En el que los carbohidratos están unidos covalentemente a las proteínas. Algunos otros tipos de glicoconjugados incluyen glucopéptidos, peptidoglicanos, glicolípidos, lipopolisacáridos, etc..

Áreas clave cubiertas

1. ¿Qué es un proteoglicano?
- Definición, Estructura, Importancia
2. ¿Qué es una glicoproteína?
- Definición, Estructura, Importancia
3. ¿Cuáles son las similitudes entre proteoglicano y glicoproteína?
- Esquema de características comunes
4. ¿Cuál es la diferencia entre proteoglicano y glicoproteína?
- Comparación de diferencias clave

Términos clave

Tejido conjuntivo, glucoconjugados, glucoproteína, glucosaminoglucano, glucosilación, proteoglicano

¿Qué es un proteoglicano?

Un proteoglicano es un glucoconjugado, una biomolécula con una proteína central unida covalentemente a las cadenas de glicosaminoglicanos (GAG). Los glicosaminoglicanos o mucopolisacáridos son polisacáridos largos no ramificados que comprenden una unidad de disacáridos que se repite. Dado que los proteoglicanos están formados por polisacáridos, son un tipo de glucoconjugados muy glicosilados. Los residuos de serina (Ser) de la proteína sirven como punto de unión a las cadenas de glicosaminoglicanos y la unión se produce a través de un puente trisacárido. El residuo de serina generalmente ocurre en la secuencia Ser-Gly / Ala-X-Gly donde X puede ser cualquiera de los aminoácidos. Pero, no todos los residuos de serina están unidos a las cadenas GAG. En condiciones fisiológicas, las cadenas GAG están cargadas negativamente debido a la presencia de grupos sulfato y ácido urónico..

Figura 1: Proteoglicano

Los proteoglicanos son uno de los principales constituyentes de la matriz extracelular (ECM), que llena el espacio alrededor de las células. Se combinan con el colágeno para formar cartílagos para proporcionar soporte estructural y mecánico. Además, por la hidratación debida a la asociación del agua con los proteoglicanos, los cartílagos proporcionan un efecto de amortiguación a las articulaciones. Sin embargo, la descomposición insuficiente de los proteoglicanos en el cuerpo está vinculada a varias enfermedades genéticas y puede conducir a algunas enfermedades..

¿Qué es una glicoproteína?

Una glicoproteína es otro tipo de glucoconjugado, que está menos glicosilado. En las glicoproteínas, las cadenas de oligosacáridos o los glucanos son el tipo de carbohidratos unidos covalentemente a la proteína central. La unión de oligosacáridos se produce durante las modificaciones cotranslacionales o postraduccionales conocidas como glicosilación. En general, las proteínas extracelulares que se van a secretar están glicosiladas en el retículo endoplásmico. Además, los segmentos extracelulares de las proteínas están glicosilados. Esto significa que la mayoría de las proteínas en la membrana celular son glicoproteínas. La función principal de las proteínas en la membrana celular es servir como moléculas de reconocimiento y también están involucradas en la señalización celular..

Figura 2: glicoproteína en la membrana celular

Los dos tipos principales de glicoproteínas son las glicoproteínas unidas a O y las glicoproteínas unidas a N. En las glicoproteínas unidas a O, los carbohidratos se unen a través del átomo O del grupo -OH de los aminoácidos, serina o treonina. En las glicoproteínas unidas a N, los carbohidratos se unen a través del átomo de N del grupo -NH2 del aminoácido, asparagina..

Similitudes entre proteoglicano y glicoproteína

Proteoglicano y glicoproteína son dos tipos de glicoconjugados.
Ambos están formados por proteínas a las que se unen covalentemente los carbohidratos.
Ocurren en la matriz extracelular..
Están involucrados en los procesos del tejido humano así como en las funciones inmunológicas..
Además, los científicos evalúan su efecto en la cicatrización de heridas, los patógenos virales y el cáncer de hígado..

Diferencia entre proteoglicano y glicoproteína

Definición

Un proteoglicano se refiere a un compuesto que consiste en una proteína unida a grupos glicosaminoglicanos, presente especialmente en el tejido conectivo, mientras que una glicoproteína se refiere a cualquier clase de proteínas que tienen grupos de carbohidratos unidos a la cadena polipeptídica. Esta es la principal diferencia entre proteoglicanos y glicoproteínas..

Contenido no proteico

Además, el contenido no proteico de un proteoglicano es del 50-60% en peso, mientras que el contenido no proteico de una glicoproteína es del 10-15% en peso.

Estructura

Los glicosaminoglicanos se unen a una proteína para formar un proteoglicano, mientras que los oligosacáridos se unen a una proteína para formar una glicoproteína. Esta es otra diferencia principal entre proteoglicano y glicoproteína..

Naturaleza de las cadenas

Además, las cadenas unidas a un proteoglicano son largas, lineales y están cargadas negativamente, mientras que las cadenas unidas a una glicoproteína son cortas, ramificadas y pueden o no tener una carga negativa..

Ubicación

La ubicación de la aparición es otra diferencia importante entre proteoglicanos y glicoproteínas. Los proteoglicanos se producen principalmente en los tejidos conectivos, mientras que las glicoproteínas se producen principalmente en la membrana celular.

Función

Además, los proteoglicanos proporcionan soporte estructural a la ECM, mientras que las glicoproteínas sirven como proteínas integrales de membrana, que ayudan en el reconocimiento celular y la señalización..

Subtipos

Los proteoglicanos se clasifican según la naturaleza del GAG, mientras que los dos tipos principales de glicoproteínas son las glicoproteínas unidas a N y las glicoproteínas unidas a O.

Ejemplos

Algunos proteoglicanos incluyen sulfato de condroitina, sulfato de dermatán, sulfato de queratán, sulfato de heparina, etc. Mientras que algunas glicoproteínas incluyen colágeno, transferina, mucina, inmunoglobulina, etc..

Conclusión

Los proteoglicanos son las proteínas unidas covalentemente a los glicosaminoglicanos, mientras que las glucoproteínas son las proteínas unidas covalentemente a los oligosacáridos. Los proteoglicanos se producen principalmente en el tejido conectivo, mientras que las glicoproteínas se producen principalmente en la superficie celular. Los proteoglicanos proporcionan fuerza y efecto amortiguador al cartílago y las glicoproteínas sirven como proteínas integrales de membrana en el reconocimiento celular y la señalización celular. La principal diferencia entre los proteoglicanos y las glucoproteínas es el tipo de carbohidratos unidos a la proteína, la ubicación y la función..

Referencia:

1. Moss, G P. "Nomenclatura de glicoproteínas, glicopéptidos y peptidoglicanos". Glicopéptidos, Queen Mary University of London, disponible aquí

Imagen de cortesía:

1. "Glicosaminoglycans2" Por Mfigueiredo - Trabajo propio (CC BY-SA 3.0) a través de Commons Wikimedia
2. “OSC Microbio 03 04 EukPlasMem” por CNX OpenStax - (CC BY 4.0) a través de Commons Wikimedia

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