Diferencia entre Kd y Km

Diferencia clave - Kd vs Km
 

Kd y Km son constantes de equilibrio. La diferencia clave entre Kd y Km es que Kd es una constante termodinámica mientras que Km no es una constante termodinámica.

Kd se refiere a la constante de disociación, mientras que Km es la constante de Michaelis. Ambas constantes son muy importantes en el análisis cuantitativo de reacciones enzimáticas.. 

CONTENIDO

1. Resumen y diferencia clave
2. Que es kd
3. Que es km
4. Comparación lado a lado - Kd vs Km en forma tabular
5. Resumen

Que es kd?

Kd es constante de disociación. También es conocido como constante de disociación de equilibrio Debido a su uso en sistemas de equilibrio. La constante de disociación es la constante de equilibrio de las reacciones donde un compuesto grande se convierte en componentes pequeños de manera reversible. El proceso de esta conversión también se conoce como disociación. Una molécula iónica siempre se disocia en sus iones. Luego, la constante de disociación o Kd es una cantidad que expresa el grado en que una sustancia particular en solución se disocia en iones. Por lo tanto, esto es igual al producto de las concentraciones de los iones respectivos dividido por la concentración de la molécula no disociada.

AB & # x2194; A + B

En la reacción general anterior, la constante de disociación, Kd se puede dar como sigue.

Kd = [A] [B] / [AB].

Además, si hay una relación estequiométrica, uno debería incluir los coeficientes estequiométricos en la ecuación.

xAB & # x2194; aA + bB

La ecuación de la constante de disociación, Kd para la reacción anterior es la siguiente:

Kd = [A]^una[SEGUNDO]^segundo / [AB]^X

Específicamente, en aplicaciones bioquímicas, Kd ayuda a determinar la cantidad de productos administrados por una reacción química en presencia de una enzima. La Kd de una reacción enzimática expresa la afinidad ligando-receptor. En otras palabras, establece la capacidad de un sustrato para dejar el receptor de una enzima. Por otro lado, describe la fuerza con la que un sustrato se une a la enzima..

Que es km?

Km es la constante de Michaelis. A diferencia de Kd, Km es una constante cinética. Su aplicación principal es en cinética de enzimas, es decir, para determinar la afinidad de un sustrato para unirse con una enzima. La constante se expresa relacionando la concentración de sustrato con la velocidad de reacción en presencia de una enzima. En consecuencia, la constante de Michaelis o Km es la concentración del sustrato cuando la velocidad de la reacción alcanza la mitad de su velocidad máxima.

Figura 1: la relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato en una reacción enzimática.

Durante una reacción entre la enzima (E) y el sustrato (S), la formación de los productos (P) es la siguiente:

E + S & # x2194; Complejo E-S & # x2194; E + P

Si las constantes de equilibrio de la reacción anterior son las siguientes, puede derivar Km a partir de estas constantes.

Km = K^-1   +  K⁺²   / K⁺¹

Determinación de Km según el concepto de Michael

Michaelis desarrolló una relación utilizando la concentración de sustrato, [S] y la velocidad de reacción máxima, Vmax. La relación entre la concentración de sustrato y la Km de una reacción enzimática es la siguiente:

v = Vmax [S] / Km + [S]

v es la velocidad en cualquier momento, mientras que [S] es la concentración del sustrato en un momento determinado, y Vmax es la velocidad máxima de la reacción. Km es la constante de Michaelis para la enzima en la reacción. El valor de la constante de Michaelis depende de la enzima. En consecuencia, un pequeño valor de Km indica que la enzima se satura con una pequeña cantidad de sustrato. Luego se obtiene el Vmax a una baja concentración de sustrato. En contraste, un alto valor de Km indica que la enzima requiere una gran cantidad de sustrato para saturarse.

¿Cuál es la diferencia entre Kd y Km??

Kd vs Km
Kd es la constante de disociación..	Km es la constante de Michaelis.
Naturaleza
Kd es una constante termodinámica.	Km es una constante cinética..
Detalles
Kd representa la afinidad de un sustrato hacia una enzima.	Km representa la relación entre la concentración de sustrato y la velocidad de reacción..

Resumen - Kd vs Km

Kd y Km son constantes de equilibrio que describen las propiedades de las reacciones enzimáticas. La diferencia clave entre Kd y Km es que Kd es una constante termodinámica, mientras que Km no es una constante termodinámica.

Referencia:

1. "Michaelis-Menten Kinetics". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 de abril de 2018, Disponible aquí.
2. “Introducción a las enzimas”. Concentración de sustrato (Introducción a las enzimas), Disponible aquí.
3. "Constante de disociación". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 de abril de 2018, Disponible aquí.