Las proteínas están compuestas de monómeros de aminoácidos hechos de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Son macromoléculas y están organizadas estructuralmente en diferentes niveles. Las proteínas desempeñan un papel importante en las propiedades estructurales y funcionales del cuerpo. La proteína es un nutriente esencial y se puede obtener de fuentes alimenticias tanto animales como vegetales. La digestión de proteínas comienza en el estómago y termina en el intestino delgado, donde se absorbe y se transporta a los órganos diana. La degradación de proteínas también es un proceso vital en muchas industrias, incluida la industria del cuero, la industria de la lana, la industria alimentaria y las técnicas de ingeniería genética. La degradación o proteolisis de proteínas es una reacción catalizada por enzimas que tiene lugar con la participación de un tipo de enzima especializada conocido como hidrolasas. La proteasa y las proteinasas son dos de las hidrolasas involucradas en la degradación de las proteínas.. Las proteasas están involucradas en la escisión del enlace peptídico en las proteínas, causando la degradación de las proteínas. Las proteinasas son un tipo de proteasa que es capaz de romper los enlaces peptídicos internos.. Esta es la diferencia clave entre la proteasa y la proteinasa..
1. Resumen y diferencia clave
2. Que es la proteasa
3. ¿Qué es la proteinasa?
4. Similitudes entre proteasa y proteinasa
5. Comparación lado a lado: proteasa frente a proteinasa en forma tabular
6. Resumen
Las proteasas pertenecen a la clase de comisión de enzimas número 3 (EC3). Es un tipo de hidrolasa y participa en una reacción nucleofílica con el sustrato. La enzima proteasa activa un nucleófilo que atacará el carbono del enlace peptídico. Este ataque nucleofílico dará como resultado la formación de un compuesto intermedio de alta energía que volverá rápidamente a la estabilidad por degradación. Esto dará como resultado la escisión en el enlace peptídico, dando como resultado dos fragmentos de péptidos. Hay cuatro tipos principales de proteasas: proteasas aspárticas, proteasas de cisteína, proteasas de aspartilo y metaloproteasas. El método de ataque nucleofílico difiere en cada clase de enzima..
Las proteasas se utilizan en condiciones naturales en la digestión de proteínas y en condiciones industriales para producir productos comerciales. Las proteasas se dividen en exopeptidasas y endopeptidasas..
Figura 01: Estructura de la proteasa
Industrialmente, las proteasas se utilizan principalmente en la industria del cuero y alimentos. En la actualidad, las proteasas se utilizan en la producción comercial de muchas enzimas y otras industrias de producción de proteínas. También se utilizan en el campo de la biotecnología para facilitar los métodos de ingeniería genética..
La proteinasa es un tipo de proteasa. La acción de la proteinasa es similar a una proteasa, y actúa como una hidrolasa. La proteinasa es una endo-peptidasa y participa en la escisión de los enlaces peptídicos internos de las cadenas peptídicas largas. Estos también pueden ser enlaces intra-peptídicos de proteínas complejas..
Figura 02: Estructura de la proteinasa K
Las proteinasas también son importantes en las funciones fisiológicas normales y para fines industriales..
Proteasa vs Proteinasa | |
Las proteasas son las enzimas que escinden el enlace peptídico en las proteínas.. | Las proteinasas son un tipo de proteasa que es capaz de romper enlaces peptídicos internos. |
Acción | |
Las proteasas pueden ser endopeptidasas o exopeptidasas.. | Las proteinasas son endo-peptidasas.. |
Las proteasas y proteinasas son hidrolasas proteolíticas que se usan y fabrican comercialmente para una variedad de propósitos. Las proteasas son las enzimas que escinden el enlace peptídico en las proteínas. Las proteinasas son un tipo de proteasa que rompe los enlaces peptídicos internos. Esta es la diferencia básica entre proteasas y proteinasas..
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1. “Resumen de la proteasa TEV” por Thomas Shafee - Thomas, Shafee, (2014). "Evolucionabilidad de una proteasa viral: evolución experimental de catálisis, robustez y especificidad". Tesis doctoral. Universidad de Cambridge (CC BY 4.0) vía Commons Wikimedia
2. “PDB 1pek EBI"Por Jawahar Swaminathan y el personal de MSD en el Instituto Europeo de Bioinformática - exhibido aquí (Dominio público) a través de Commons Wikimedia