La acción de los inhibidores se puede encontrar en dos tipos como inhibidores competitivos e inhibidores no competitivos basados en el lugar de la enzima a la que se une el inhibidor. La diferencia clave entre la inhibición competitiva y la inhibición no competitiva es que en la inhibición competitiva, la unión de un inhibidor previene la unión de la molécula diana con el sitio activo de la enzima mientras que, en la inhibición no competitiva, un inhibidor reduce la actividad de una enzima.
Una enzima es una macromolécula que puede actuar como un catalizador biológico. Las enzimas tienen regiones conocidas como sitios activos. El sitio activo de una enzima es la ubicación donde se une una molécula diana. Esta molécula es conocida como un sustrato. El sustrato se une con el sitio activo y sufre reacciones químicas. Esto da un rendimiento máximo en un corto período de tiempo. La enzima también puede ser reciclada y reutilizada. Los inhibidores son compuestos que pueden evitar que los sustratos sufran una determinada reacción química.
1. Resumen y diferencia clave
2. ¿Qué es la inhibición competitiva?
3. Qué es la inhibición no competitiva
4. Comparación lado a lado: inhibición competitiva frente a no competitiva en forma tabular
5. Resumen
La inhibición competitiva es un tipo de inhibición enzimática en la cual un inhibidor se une a los sitios activos de una enzima, evitando que el sustrato se una a la enzima. El inhibidor bloquea el sitio activo, por lo que no hay espacio para que el sustrato se una a la enzima..
En este tipo de inhibición, los inhibidores que se unen a los sitios activos son similares a la forma de las moléculas del sustrato (de lo contrario, los inhibidores no pueden unirse al sitio activo porque la forma del sitio activo no se ajusta a la forma del sustrato). ). Por lo tanto, el sitio activo de la enzima no puede unirse con el inhibidor y el sustrato al mismo tiempo. Esto hace que el inhibidor compita con el sustrato para unirse al sitio activo, lo que le da el nombre de inhibición competitiva.
Figura 01: Inhibición competitiva en un diagrama
La inhibición competitiva se puede prevenir agregando muchas moléculas de sustrato. Esto aumenta la probabilidad de que los sitios activos se encuentren con sustratos en lugar de moléculas inhibidoras. La mayoría de los inhibidores competitivos están vinculados al sitio activo de manera reversible. Esto se debe a que el inhibidor no cambia la forma del sitio activo.
La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición enzimática en la cual un inhibidor reduce la actividad de una enzima. Aquí, el inhibidor puede unirse a la enzima incluso si el sustrato ya está unido al sitio activo de esa enzima. Por lo tanto, el inhibidor no se une al sitio activo. Por lo tanto, no hay competencia entre el sustrato y el inhibidor; esta inhibición se conoce así como inhibición no competitiva. Entonces, el sustrato y el inhibidor se pueden encontrar en una enzima al mismo tiempo.
Figura 2: Inhibición no competitiva en un diagrama
Cuando el inhibidor se une a la enzima junto con el sustrato, el sustrato no puede experimentar la reacción química deseada para dar productos objetivo. Los inhibidores no competitivos a menudo se unen a la enzima de manera irreversible. Esto se debe a que la unión del inhibidor cambia la forma del sitio activo y el sitio activo se desactiva.
La forma del inhibidor es completamente diferente de la del sustrato porque el inhibidor no compite por los sitios activos en la enzima. Los inhibidores no competitivos se unen a sitios que están cerca de un sitio activo. Este enlace provoca la alteración de la forma del sitio activo..
Inhibición competitiva vs inhibición no competitiva | |
La inhibición competitiva es un tipo de inhibición enzimática en la cual un inhibidor se une a los sitios activos de una enzima, evitando que el sustrato se una a la enzima.. | La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición enzimática en la cual un inhibidor reduce la actividad de una enzima.. |
Competencia con Sustrato | |
Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato para sitios activos. | Los inhibidores no competitivos no compiten con el sustrato por los sitios activos. |
Forma del inhibidor | |
Los inhibidores competitivos tienen una forma similar a la del sustrato. | Los inhibidores no competitivos tienen una forma que es diferente de la forma del sustrato. |
Aparición en la enzima | |
El sustrato y el inhibidor competitivo no se pueden encontrar en una enzima al mismo tiempo. | El sustrato y el inhibidor no competitivo se pueden encontrar en una enzima al mismo tiempo. |
Método de unión | |
La unión de los inhibidores competitivos con el sitio activo es reversible. | La unión de los inhibidores no competitivos con el sitio activo es irreversible. |
Efecto sobre la forma del sitio activo | |
La forma del sitio activo no cambia cuando un inhibidor competitivo se une al sitio activo. | La forma del sitio activo cambia cuando un inhibidor se une a la enzima. |
La diferencia clave entre la inhibición competitiva y la inhibición no competitiva es que, en la inhibición competitiva, la unión de un inhibidor evita la unión de la molécula diana con el sitio activo de la enzima mientras que, en la inhibición no competitiva, un inhibidor reduce la actividad de una enzima..
1. “Inhibición competitiva”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3 de marzo de 2018, Disponible aquí.
2. “Inhibición no competitiva”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25 de marzo de 2018, Disponible aquí.
3. "Sitio activo". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25 de marzo de 2018, Disponible aquí.
1. “Inhibición competitiva” por Autor: Jerry Crimson Mann, modificado por TimVickers, vectorizado por Fvasconcellos - Imagen: Inhibición competitiva.png (Dominio público) a través de Commons Wikimedia
2. "Inhibición competitiva alostérica 3" Por srhat (talk · contribs) Archivo: Comp_inhib.svg: Versión SVG: Srhat (talk · contribs) Versión PNG: Jerry Crimson Mann en es.wikipedia - Archivo: Comp_inhib.svg (Dominio público) vía Commons Wikimedia