La hemoglobina (Hb) es una metaloproteína que se encuentra en los glóbulos rojos. Los glóbulos rojos transportan oxígeno a través del cuerpo. Todos los vertebrados, excepto los peces, tienen hemoglobina en los glóbulos rojos como portadores de oxígeno. La hemoglobina constituye el 96% del peso seco de los glóbulos rojos y contiene hierro. Todos los cuerpos humanos contienen hemoglobina. El nivel normal de hemoglobina en un adulto varón normal es de 13.8 a 17.2 g / dL. Las mujeres adultas (no embarazadas) deben tener 12.1 - 15.1 g / dL de hemoglobina.
Este artículo se verá en,
1. ¿Cuál es la estructura de la hemoglobina?
2. ¿Cuál es la función de la hemoglobina en el cuerpo humano?
La hemoglobina es una proteína globular de múltiples subunidades, que tiene una estructura cuaternaria; cuatro subunidades de globina están dispuestas en una estructura tetraédrica. Cada subunidad de proteína globular contiene una cadena de proteína que está asociada con un grupo hemo protésico no proteico. La estructura de hélice alfa de las proteínas globina crea un bolsillo que se une al grupo hemo. Las proteínas globina son sintetizadas por las ribozimas en el citosol. La parte hemo se sintetiza en la mitocondria. Un átomo de hierro cargado se mantiene en el anillo de porfirina mediante la unión covalente de hierro con cuatro átomos de nitrógeno en el mismo plano. Estos átomos de N pertenecen al anillo de imidazol del residuo de histidina F8 de cada una de las cuatro subunidades de globina. En la hemoglobina, el hierro existe como Fe.2+.
El cuerpo humano contiene tres tipos de hemoglobina: hemoglobina A, hemoglobina A2, y Hemoglobina F. La hemoglobina A es el tipo más común. La hemoglobina A está codificada por HBA1, HBA2, y HBB genes Las cuatro subunidades de la hemoglobina A consisten en dos subunidades α y dos β (α2β2). La hemoglobina A2 y la hemoglobina F son raras, y constan de dos subunidades α y dos δ y dos subunidades α y dos γ respectivamente. En los bebés, el tipo de hemoglobina es Hb F (α2γ2).
Figura 1: Estructura de la hemoglobina.
La función principal de la hemoglobina es el transporte de oxígeno desde los pulmones a todos los tejidos del cuerpo. La capacidad de enlace de oxígeno de la hemoglobina es de 1.34 mL O2 por gramo. Cada subunidad de globina de la molécula de hemoglobina puede unirse con un Fe2+ ion. La afinidad de la hemoglobina hacia el oxígeno es ganada por el Fe.2+ ion. Cada fe2+ Puede unirse con una molécula de oxígeno. La unión del oxígeno oxida el Fe.2+ en Fe3+. Un átomo de la molécula de oxígeno, que se une a Fe.2+ se convierte en un superóxido, donde el otro átomo de oxígeno sobresale en ángulo. La hemoglobina ligada al oxígeno se conoce como oxihemoglobina. Cuando la sangre llega a un tejido deficiente en oxígeno, el oxígeno se disocia de la hemoglobina y se difunde en el tejido. La o2 Es el aceptor de electrones terminal en el proceso llamado fosforilación oxidativa en la producción de ATP. La eliminación de O2 Convierte el hierro en su forma reducida. La hemoglobina no ligada al oxígeno se conoce como desoxihemoglobina. Oxidación del Fe.2+ en Fe3+ crea metahemoglobina que no puede unirse con O2.
La hemoglobina también transporta dióxido de carbono de los tejidos a los pulmones. El 80% del dióxido de carbono se transporta a través del plasma. El dióxido de carbono no compite con el sitio de unión a oxígeno de la hemoglobina. Se une a la estructura de la proteína distinta de la posición de unión al hierro. La hemoglobina unida al dióxido de carbono se conoce como carbaminohemoglobina.
La hemoglobina da un color rojo a los glóbulos rojos por Fe.2+ iones. Con los glóbulos rojos, la sangre alcanza su color rojo único. El plasma, sin glóbulos rojos, tiene un color amarillo pálido. La forma de los glóbulos rojos es mantenida por la hemoglobina. Los glóbulos rojos son discos bicóncavos que se aplanan y se deprimen en el centro. Tienen una sección transversal en forma de mancuerna. El gen de la hemoglobina también se compone de varios alelos. La mayoría de los mutantes pueden no causar ninguna enfermedad. Pero algunos mutantes pueden causar enfermedades hereditarias como hemoglobinopatesis.
Figura 2: Glóbulos rojos.
La hemoglobina mantiene el pH de la sangre en 7.4. La acumulación de dióxido de carbono en la sangre disminuye el pH desde 7.4. El cambio del pH se puede revertir por ventilación. Debido a esta acción amortiguadora de la hemoglobina, todas las reacciones enzimáticas en el cuerpo, que prefieren este pH, pueden tener lugar sin ninguna alteración..
Las hemoglobinas también se unen a otros ligandos tales como monóxido de carbono, óxido de nitrógeno, cianuro, monóxido de azufre, sulfuro y sulfuro de hidrógeno. La unión del monóxido de carbono a veces puede ser letal porque la unión es irreversible. La hemoglobina también puede transportar drogas a su sitio de acción..
El envejecimiento y los defectos en la célula pueden matar los glóbulos rojos, acumulando varios catabolitos fisiológicamente activos. La hemoglobina de los glóbulos rojos muertos se elimina de la circulación mediante el transportador de hemoglibina, CD163. La degradación del hemo, que se produce en monocitos y macrófagos, es una fuente natural de la generación de monóxido de carbono.. Bilirrubina Es el producto final de la degradación del hemo. Se secreta como bilis en el intestino. La bilirrubina se convierte en urobilinógeno, que se encuentra en las heces, dando un color amarillo único. Por otro lado, el hierro, que se elimina del hemo se convierte a ferritina y almacenado en los tejidos para su uso posterior..
La hemoglobina también se puede encontrar en otras células del cuerpo que los glóbulos rojos. Otras células transportadoras de hemoglobina son macrófagos, células alveolares en los pulmones y células mesangiales en el riñón. La hemoglobina funciona como un regulador del metabolismo del hierro y un antioxidante en estas células..
Referencia:
1. “Hemoglobina”. Wikipedia, la enciclopedia libre. 2017. Acceso el 15 de febrero de 2017
2. Davis C. P. y Shiel W. C. "Hemoglobina". MedicineNet, 2015.htm. Consultado el 15 de febrero de 2017
3. “Estructura y funciones de la hemoglobina”. Todo lo médico, 2017. Accedido 15 feb.2017
Imagen de cortesía:
1. "1904 Hemoglobina" Por OpenStax College - Anatomía y Fisiología, sitio web de Connexions. 19 de junio de 2013. (CC BY 3.0) a través de Commons Wikimedia
2. “Glóbulos rojos” por Jessica Polka - Trabajo propio (CC BY-SA 4.0) a través de Commons Wikimedia