La hemoglobina y la mioglobina son dos tipos de proteínas globinas que sirven como proteínas de unión al oxígeno. Ambas proteínas son capaces de aumentar la cantidad de oxígeno disuelto en los fluidos biológicos de los vertebrados, así como en algunos invertebrados. Grupos protésicos orgánicos con características similares están involucrados en la unión del oxígeno en ambas proteínas. Pero, la orientación tridimensional en el espacio o el estereoisomerismo de la hemoglobina y la mioglobina son diferentes. Debido a esta diferencia, la cantidad de oxígeno que puede unirse a cada una de las moléculas de proteínas también es diferente. La hemoglobina es capaz de unirse fuertemente al oxígeno mientras La mioglobina es incapaz de unirse fuertemente con el oxígeno.. Esta diferencia entre la hemoglobina y la mioglobina da lugar a sus diferentes funciones; La hemoglobina se encuentra en el torrente sanguíneo y transporta oxígeno de los pulmones al resto del cuerpo. mientras La mioglobina se encuentra en el músculo, liberando el oxígeno necesario..
1. ¿Qué es la hemoglobina?
- Definición, Estructura y Composición, Función.
2. Que es la mioglobina
- Definición, Estructura y Composición, Función.
3. Similitudes entre la hemoglobina y la mioglobina
- Esbozar las similitudes
4. ¿Cuál es la diferencia entre hemoglobina y mioglobina?
- Comparación de diferencias clave
Términos clave: hemoglobina, mioglobina, oxígeno, hemo, proteínas, proteína globina, sangre
La hemoglobina es una proteína globular de múltiples subunidades con una estructura cuaternaria. Está compuesto por dos subunidades α y dos β dispuestas en una estructura tetraédrica. La hemoglobina es una metaloproteína que contiene hierro. Cada una de las cuatro subunidades de proteínas globulares está asociada con un grupo hemo protésico no proteico, que se une con una molécula de oxígeno. La producción de hemoglobina se produce en la médula ósea. Las proteínas globina son sintetizadas por los ribozomas en el citosol. La parte de Haem se sintetiza en la mitocondria. Un átomo de hierro cargado se mantiene en el anillo de porfirina mediante la unión covalente de hierro con cuatro átomos de nitrógeno en el mismo plano. Estos átomos de N pertenecen al anillo de imidazol del residuo de histidina F8 de cada una de las cuatro subunidades de globina. En la hemoglobina, el hierro existe como Fe.2+, Dando el color rojo a los glóbulos rojos..
Los seres humanos tienen tres tipos de hemoglobina: hemoglobina A, hemoglobina A2 y hemoglobina F. Hemoglobina A es el tipo común de hemoglobina, que está codificado por HBA1, HBA2, y HBB genes Las cuatro subunidades de la hemoglobina A consisten en dos subunidades α y dos β (α2β2). Hemoglobina A2 y hemoglobina F son raras y constan de dos subunidades α y dos δ y dos subunidades α y dos γ, respectivamente. En los bebés, el tipo de hemoglobina es Hb F (α2γ2).
Como la molécula de hemoglobina está compuesta por cuatro subunidades, puede unirse con cuatro moléculas de oxígeno. Por lo tanto, la hemoglobina se encuentra en los glóbulos rojos, como el portador de oxígeno en la sangre. Debido a la presencia de cuatro subunidades en la estructura, la unión del oxígeno aumenta a medida que la primera molécula de oxígeno se une al primer grupo hemo. Este proceso se identifica como unión cooperativa de oxígeno. La hemoglobina constituye el 96% del peso seco de un glóbulo rojo. Parte del dióxido de carbono también está unido a la hemoglobina para el transporte desde los tejidos a los pulmones. El 80% del dióxido de carbono se transporta a través del plasma. La estructura de la hemoglobina se muestra en Figura 1.
Figura 1: Estructura de hemoglobina
La mioglobina es la proteína de unión al oxígeno en las células musculares de los vertebrados, que confiere un color rojo oscuro o gris oscuro a los músculos. Se expresa exclusivamente en los músculos esqueléticos y cardíacos. La mioglobina constituye del 5-10% de las proteínas citoplásmicas en las células musculares. Dado que los cambios de aminoácidos en las cadenas de polinucleótidos de la hemoglobina y la mioglobina son conservadores, tanto la hemoglobina como la mioglobina tienen una estructura similar. Además, la mioglobina es un monómero, que se compone de una sola cadena de polinucleótidos, compuesta por un solo grupo hemo. Por lo tanto, es capaz de unirse con una sola molécula de oxígeno. Por lo tanto, no se produce una unión cooperativa de oxígeno en la mioglobina. Pero, la afinidad de unión de la mioglobina es alta en comparación con la de la hemoglobina. Como resultado, la mioglobina sirve como la proteína que almacena el oxígeno en los músculos. La mioglobina libera oxígeno cuando los músculos están funcionando. La estructura tridimensional de la hemoglobina se muestra en Figura 2.
Figura 2: Mioglobina
Hemoglobina: La hemoglobina es una proteína roja que es responsable del transporte de oxígeno en la sangre de los vertebrados..
Mioglobina La mioglobina es una proteína roja con hemo que transporta y almacena oxígeno en las células musculares..
Hemoglobina: El peso molecular de la hemoglobina es de 64 kDa..
Mioglobina El peso molecular de la hemoglobina es de 16.7 kDa..
Hemoglobina: La hemoglobina está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas..
Mioglobina La mioglobina se compone de una sola cadena polipeptídica..
Hemoglobina: La hemoglobina es un tetramer compuesto de dos subunidades α y dos β.
Mioglobina La mioglobina es un monómero. Por lo tanto, carece de una estructura cuaternaria..
Hemoglobina: La hemoglobina se une con cuatro moléculas de oxígeno..
Mioglobina La mioglobina solo se une con una sola molécula de oxígeno..
Hemoglobina: Dado que la hemoglobina es un tetramer, exhibe una unión cooperativa con oxígeno.
Mioglobina Dado que la mioglobina es un monómero, no presenta unión cooperativa.
Hemoglobina: La hemoglobina tiene una baja afinidad para unirse al oxígeno.
Mioglobina La mioglobina tiene una alta afinidad para unirse al oxígeno, que no depende de la concentración de oxígeno.
Hemoglobina: La hemoglobina es capaz de unirse fuertemente al oxígeno.
Mioglobina La mioglobina es incapaz de unirse fuertemente al oxígeno.
Hemoglobina: La hemoglobina se encuentra en el torrente sanguíneo..
Mioglobina La mioglobina se encuentra dentro de los músculos..
Hemoglobina: Hemoglobina A, Hemoglobina A2 y la hemoglobina F son los tipos de hemoglobina en humanos.
Mioglobina Un solo tipo de mioglobina se encuentra en todas las células.
Hemoglobina: La hemoglobina toma oxígeno de los pulmones y se transporta al resto del cuerpo.
Mioglobina La mioglobina almacena oxígeno en las células musculares y se libera cuando es necesario.
La hemoglobina y la mioglobina son dos proteínas globulares que se unen al oxígeno en los vertebrados. La hemoglobina es un tetramer que se une cooperativamente con cuatro moléculas de oxígeno. La mioglobina es un monómero compuesto por un solo grupo hemo. Dado que la capacidad de unión de la hemoglobina es mayor que la de la mioglobina, la hemoglobina se utiliza como la proteína transportadora de oxígeno en la sangre. La mioglobina se usa como la proteína que almacena oxígeno en las células musculares. La afinidad de la unión del oxígeno con la mioglobina es mayor que la de la hemoglobina. La principal diferencia de hemoglobina y mioglobina está en su función. La diferencia funcional de la hemoglobina y la mioglobina surge debido a la diferencia de su estructura 3D..
1. "Mioglobina". Hemoglobina y mioglobina. N.p., n.d. Web. Disponible aquí. 05 de junio de 2017.
2. "Mioglobina". Enciclopedia Británica. Encyclopædia Britannica, inc., N.d. Web. Disponible aquí. 05 de junio de 2017.
1. "1904 Hemoglobina" Por OpenStax College - Anatomía y Fisiología, sitio web de Connexions. 19 de junio de 2013. (CC BY 3.0) a través de Commons Wikimedia
2. “Mioglobina” por → AzaToth: hecho por sí mismo basado en la entrada de PDB (dominio público) a través de Commons Wikimedia