El colágeno es una proteína fibrosa que se encuentra en los tejidos conectivos, la piel, los huesos, etc. Proporciona fuerza y firmeza a varias partes del cuerpo. El colágeno tiene una estructura compleja compuesta de tres cadenas polipeptídicas empaquetadas en una configuración de triple hélice. Hay diferentes tipos de proteínas de colágeno que se encuentran en el cuerpo. Entre ellos, abundan los tipos 1, 3 y 2.. El colágeno tipo 1 es el colágeno más abundante en los mamíferos y se encuentra en la piel, los tendones, los ligamentos y los huesos. El tipo 2 es el colágeno más abundante en el cartílago.. Esta es la diferencia clave entre el colágeno tipo 1 y el tipo 2..
CONTENIDO
1. Resumen y diferencia clave
2. Que es el colágeno
3. ¿Qué es el colágeno tipo 1?
4. ¿Qué es el colágeno tipo 2?
5. Comparación lado a lado - Tipo 1 vs 2 colágeno
6. Resumen
El colágeno es una proteína estructural importante que se encuentra en la matriz extracelular de los diversos tejidos conectivos en animales y humanos. Es la proteína más abundante que se encuentra en los mamíferos. El colágeno existe en forma de fibrillas largas y delgadas que son muy duras e insolubles. Tiene tres cadenas polipeptídicas conocidas como cadenas alfa que se enrollan juntas para dar la configuración de triple hélice al colágeno. Cada cadena polipeptídica contiene aproximadamente 1000 aminoácidos que comprenden glicina, prolina e hidroxiprolina. La glicina reside en cada tres aminoácidos que caracterizan la disposición repetitiva de aminoácidos de Gly-X-Y en la estructura del colágeno. X e Y son en su mayoría ocupados por prolina e hidroxiprolina. Por lo tanto, las secuencias de glicina-prolina-hidroxiprolina se encuentran abundantemente en fibrillas de colágeno.
Los colágenos están codificados por la familia de genes COL, y hay 45 genes codificadores de colágeno diferentes en esta familia. Hay aproximadamente dieciséis tipos diferentes de colágeno. Entre ellos, los tipos 1, 2 y 3 son más abundantes. Estos tipos varían con el ensamblaje de las cadenas polipeptídicas, la longitud de la hélice, las interrupciones en la hélice y las diferencias en las terminaciones de las hélices, etc..
La síntesis de colágeno está influenciada por la vitamina C, ya que se requiere para la producción de aminoácidos de hidroxiprolina en la fibrilla de colágeno. La producción de colágeno se reduce con el envejecimiento. También se ve afectado por la exposición a la radiación ultravioleta y algunos otros factores ambientales. Algunas bacterias y virus también pueden degradar el colágeno e interferir con la síntesis de colágeno. Los niveles de colágeno se reducen debido al hábito de fumar, trastornos autoinmunes, luz solar, alto consumo de azúcar, etc..
Figura 01: Estructura de triple hélice de colágeno.
El colágeno tipo 1 es el colágeno más común que se encuentra en el cuerpo. Cuenta con aprox. 90% del colágeno total en el cuerpo. Es frecuente en varias partes del cuerpo como la piel, tendones, ligaduras vasculares, órganos, huesos, etc. Fue el primer colágeno caracterizado por su abundancia en la matriz extracelular y la facilidad de aislamiento. Tiene dos cadenas alfa1 y una cadena alfa2, cada una con un número preciso de 1050 aminoácidos..
Figura 02: Fibrillas de colágeno tipo 1.
El colágeno tipo 2 es el componente principal de la matriz extracelular del cartílago. Representa el 50% de la proteína del cartílago. El colágeno tipo 2 existe en la matriz del cartílago reticulado con los proteoglicanos. El colágeno 2 también se encuentra en los discos vertebrales, el oído interno y el vítreo. El colágeno 2 está compuesto por tres cadenas pro alfa1. El gen COL2A1 está codificado para la expresión de colágeno tipo 2 en el cuerpo. La síntesis de colágeno tipo 2 se reduce con la edad y se toma como suplementos orales para la salud de las articulaciones y el cartílago.
Tipo 1 vs 2 colágeno | |
Los colágenos tipo 1 son los colágenos más abundantes.. | Los colágenos tipo 2 son el tercer tipo de colágeno más abundante.. |
Ubicación en el cuerpo | |
Son más abundantes en piel, tendones, ligaduras vasculares, órganos y huesos.. | Son más abundantes en los cartílagos.. |
Diámetro de las fibrillas | |
Las fibrillas son más grandes en diámetro que las fibrillas tipo 2. | Las fibrillas tienen un diámetro menor que las del tipo 1. |
Naturaleza | |
Estos son empaquetados lado a lado haciendo fibrillas gruesas. | Estos están orientados al azar en la matriz de proteoglicanos del cartílago.. |
Utilizar como suplementos | |
Se pueden mezclar con colágeno tipo 3 y hacer suplementos para la piel, los músculos y los huesos. | Se pueden tomar como suplementos orales para la salud de las articulaciones y cartílagos.. |
Codificado gen | |
COL1A1 | COL2A1 |
El colágeno es la proteína estructural más abundante que se encuentra en el cuerpo de los mamíferos y representa aprox. El 25% de la proteína total. Es una proteína fibrosa insoluble que da flexibilidad y fuerza a la piel, las uñas, los músculos, las articulaciones y los huesos del cuerpo. El colágeno existe en 16 tipos diferentes, y los tipos más abundantes son los tipos 1, 2 y 3. La triple hélice del colágeno está compuesta por tres cadenas polipeptídicas secuenciadas con repeticiones de aminoácidos Gly-X-Y. El colágeno tipo 1 es el tipo más abundante en el cuerpo y se encuentra en la piel, los tendones, la ligadura vascular, los órganos y los huesos. El colágeno tipo 2 es el colágeno principal en el cartílago..
Referencia:
1. “Proteínas estructurales: genes para el colágeno”. Encyclopedia of Life Sciences. N.p., n.d. Web. 08 mar. 2017.
2. "Col1A1 colágeno tipo I alfa 1 cadena [Homo sapiens (humano)] - Gen - NCBI". Centro Nacional de Información Biotecnológica. Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos, n.d. Web. 08 mar. 2017
3. Lodish, Harvey. “Colágeno: Las proteínas fibrosas de la matriz”. Biología celular molecular. 4ª edición. Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU., 01 de enero de 1970. Web. 08 mar. 2017
Imagen de cortesía:
1. “Fibras De Colágeno Tipo I - TEM” Por Louisa Howard - (Dominio público) a través de Commons Wikimedia
2. “Collagentriplehelix” (CC BY-SA 3.0) a través de Commons Wikimedia