Diferencia entre holoenzima y apoenzima

Diferencia clave - Holoenzyme vs Apoenzyme
 

Las enzimas son catalizadores biológicos que aumentan la velocidad de las reacciones químicas en el cuerpo. Son proteínas compuestas por secuencias de aminoácidos. Las enzimas están involucradas en las reacciones químicas sin ser consumidas. Son específicos para sustratos y reacciones químicas. La función de la enzima es apoyada por diferentes moléculas pequeñas no proteicas. Se les conoce como cofactores. Ayudan a las enzimas en su acción catalítica. Estos cofactores pueden ser iones metálicos o coenzimas; También pueden ser moléculas inorgánicas u orgánicas. Muchas enzimas requieren un cofactor para activarse e iniciar la función catalítica. Sobre la base de la unión con el cofactor, las enzimas tienen dos formas denominadas apoenzima y holoenzima. La diferencia clave entre holoenzyme y apoenzyme es que La apoenzima es el componente proteico de la enzima que está inactiva y no está unida al cofactor. mientras La holoenzima es el componente proteico de la enzima y el cofactor unido que crea la forma activa de la enzima..

CONTENIDO

1. Resumen y diferencia clave
2. Que es la holoenzima 
3. Que es la apoenzima
4. Comparación lado a lado - Holoenzyme vs Apoenzyme en forma tabular
5. Resumen

Que es la holoenzima?

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas en las células. La mayoría de las enzimas requieren una pequeña molécula no proteica para iniciar las funciones catalíticas. Estas moléculas son conocidas como cofactores. Los cofactores son principalmente moléculas orgánicas o inorgánicas. Los cofactores se clasifican en dos tipos principales denominados iones metálicos y coenzimas. La unión del cofactor es esencial para la activación de la enzima y el inicio de la reacción química. Cuando el componente proteico de la enzima se une al cofactor, la molécula completa se conoce como holoenzima. La holoenzima es catalíticamente activa. Por lo tanto, se une activamente con los sustratos y aumenta la velocidad de la reacción. Las coenzimas se unen libremente con las enzimas, mientras que los grupos protésicos se unen fuertemente con las apoenzimas. Algunos cofactores se unen al sitio activo de la enzima. Tras la unión, cambia la conformación de la enzima y mejora la unión de los sustratos al sitio activo de la enzima..

La ADN polimerasa y la ARN polimerasa son dos holoenzimas. La ADN polimerasa requiere que los iones de magnesio se vuelvan activos e inicien la polimerización del ADN. La ARN polimerasa necesita un factor sigma para su función catalítica..

Que es la apoenzima?

La apoenzima es la enzima antes de unirse con el cofactor. En otras palabras, la apoenzima es la parte proteica de la enzima que carece del cofactor. La apoenzima es catalíticamente inactiva e incompleta. Forma un sistema enzimático activo al combinarse con una coenzima y determina la especificidad de este sistema para un sustrato. Hay muchos cofactores que se unen a las apoenzimas para hacer holoenzimas. Las coenzimas comunes son NAD +, FAD, Coenzima A, vitaminas B y vitamina C. Los iones de metales comunes que se unen a las apoenzimas son el hierro, el cobre, el calcio, el zinc, el magnesio, etc. Una vez que el cofactor se retira de la holoenzima, se convierte nuevamente en apoenzima, que está inactiva e incompleta..

La presencia del cofactor en el sitio activo de la apoenzima es esencial porque proporcionan grupos o sitios que la parte proteica de la enzima no posee para catalizar la reacción..

Figura 01: apoenzima y holoenzima

¿Cuál es la diferencia entre Holoenzyme y Apoenzyme??

Holoenzyme vs Apoenzyme
Holoenzyme es una enzima activa que consiste en una apoenzima unida a su cofactor.	Apoenzyme es el componente proteico que carece de su cofactor..
Cofactor
Holoenzyme está ligada a su cofactor..	Apoenzyme es el componente enzimático sin el cofactor.
Actividad
La holoenzima es catalíticamente activa.	La apoenzima es inactiva catalíticamente.
Lo completo
Holoenzyme está completa y puede iniciar la reacción..	La apoenzima está incompleta y no puede iniciar la reacción..
Ejemplos
ADN polimerasa, ARN polimerasa son ejemplos de holoenzym.	Aspartate transcarbamoylase es un ejemplo para apoenzyme.

Resumen - Holoenzyme vs Apoenzyme

Las enzimas son catalizadores biológicos de las células. Bajan la energía necesaria para que ocurra la reacción. Las enzimas aumentan la velocidad de reacción al inducir activamente el sustrato que se convierte en productos. Ellos catalizan específicamente las reacciones sin entrar en las reacciones. Las enzimas están compuestas de moléculas de proteínas. La porción de proteína de la enzima se conoce como apoenzima. Apoenzyme necesita unirse con pequeñas moléculas no proteínicas llamadas cofactores para activarse. Cuando la apoenzima se une con el cofactor, el complejo se conoce como holoenzima. La holoenzima es catalíticamente activa para iniciar la reacción química. El sustrato se une con la holoenzima, no con la apoenzima. Esta es la diferencia entre holoenzima y apoenzima..

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Referencias:

1. "Bioquímica estructural / Enzima / Apoenzima y Holoenzima". Bioquímica estructural / Enzima / Apoenzima y Holoenzima - Wikilibros. N.p., n.d. Web. Disponible aquí. 12 de junio de 2017.
2. BIOQUÍMICA. N.p., n.d. Web. Disponible aquí. 13 de junio de 2017.

Imagen de cortesía:

1. “Enzimas” Por Moniquepena - Trabajo propio (Dominio público) a través de Commons Wikimedia