Diferencia entre Alpha Helix y Beta plisada Beta

Diferencia principal - Alpha Helix y Beta plisada Beta

Las hélices alfa y las placas beta son dos estructuras secundarias diferentes de proteínas. La hélice alfa es una conformación en espiral o en espiral de cadenas polipeptídicas. En la hélice alfa, cada grupo N-H de la red troncal dona un enlace de hidrógeno al grupo C = O de la red troncal, que se coloca en cuatro residuos antes. Aquí, los enlaces de hidrógeno aparecen dentro de una cadena polipeptídica para crear una estructura helicoidal. Las hojas beta consisten en cadenas beta conectadas lateralmente por al menos dos o tres enlaces de hidrógeno de la red troncal; Forman una lámina generalmente retorcida y plisada.. En contraste con la hélice alfa, Los enlaces de hidrógeno en las hojas beta se forman entre los grupos N-H en el esqueleto de una hebra y los grupos C = O en el esqueleto de las cadenas adyacentes. Este es el diferencia principal entre Alpha Helix y Beta plisada Beta.

¿Qué es un Alpha Helix?

Las proteínas están formadas por cadenas polipeptídicas y se dividen en varias categorías, tales como primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, dependiendo de la forma de un plegamiento de la cadena polipeptídica. Las hélices α y las láminas beta plegadas son las dos estructuras secundarias más comunes de una cadena polipeptídica..

La estructura alfa-helicoidal de las proteínas se debe a los enlaces de hidrógeno entre su amida principal y los grupos carbonilo. Esta es una bobina de mano derecha, que típicamente contiene de 4 a 40 residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica. La siguiente figura ilustra la estructura de la hélice alfa..

Los enlaces de hidrógeno se forman entre un grupo N-H de un residuo amino con un grupo C = O de otro aminoácido, que se coloca en 4 residuos antes. Estos enlaces de hidrógeno son esenciales para crear la estructura helicoidal alfa, y cada giro completo de la hélice tiene 3.6 residuos amino.

Los aminoácidos cuyos grupos R son demasiado grandes (es decir, triptófano, tirosina) o demasiado pequeños (es decir, glicina) desestabilizan las hélices α. La prolina también desestabiliza las hélices α debido a su geometría irregular; su grupo R se une al nitrógeno del grupo amida, y causa un impedimento estérico. Además, la falta de hidrógeno en el nitrógeno de Proline impide que participe en la formación de enlaces de hidrógeno. Aparte de eso, la estabilidad de la hélice alfa depende del momento dipolar de toda la hélice, que se debe a los dipolos individuales de los grupos C = O involucrados en el enlace de hidrógeno. Las hélices α estables suelen terminar con un aminoácido cargado para neutralizar el momento dipolar.

Una molécula de hemoglobina, que tiene cuatro subunidades de unión al hemo, cada una compuesta en gran parte por hélices α.

¿Qué es la hoja plisada Beta?

Las láminas beta plegadas son otro tipo de estructura secundaria de proteínas. Las hojas beta consisten en hebras beta conectadas lateralmente por al menos dos o tres enlaces de hidrógeno de la red troncal, formando una hoja plisada generalmente retorcida. Generalmente, una cadena beta contiene de 3 a 10 residuos de aminoácidos, y estas cadenas están dispuestas adyacentes a otras cadenas beta mientras forman una extensa red de enlaces de hidrógeno. Aquí, los grupos N-H en el esqueleto de una cadena crean enlaces de hidrógeno con los grupos C = O en el esqueleto de las cadenas adyacentes. Se pueden asignar dos extremos de la cadena peptídica al extremo N y al extremo C para ilustrar la dirección. El término N indica un extremo de la cadena peptídica, donde está disponible un grupo amina libre. De manera similar, el extremo C representa el otro terminal de la cadena peptídica, donde está disponible un grupo carboxílico libre.

Las cadenas β adyacentes pueden formar enlaces de hidrógeno en disposiciones antiparalelas, paralelas o mixtas. En la disposición antiparalelo, el extremo N de un soporte es adyacente al extremo C del siguiente soporte. En una disposición paralela, el extremo N de las cadenas adyacentes está orientado en la misma dirección. La siguiente figura ilustra la estructura y el patrón de enlace de hidrógeno de las cadenas beta paralelas y anti-paralelas..

a) anti paralelo
b) paralelo

Diferencia entre Alpha Helix y Beta plisada Beta

Forma

Hélice alfa:  Alpha Helix es una estructura en forma de varilla enrollada derecha..

Hoja Beta Plisada: La hoja beta es una estructura similar a una hoja.

Formación

Hélice alfa: Los enlaces de hidrógeno se forman dentro de la cadena polipeptídica para crear una estructura helicoidal.

Hoja Beta Plisada: Las hojas beta se forman al unir dos o más cadenas beta por enlaces H.

Cautiverio

Hélice alfa: La hélice alfa tiene n + 4 H-esquema de unión. es decir, se forman enlaces de hidrógeno entre el grupo N-H de un residuo amino con el grupo C = O de otro aminoácido, que se coloca en 4 residuos antes.

Hoja Beta Plisada: Los enlaces de hidrógeno se forman entre los grupos N-H y C = O vecinos de cadenas peptídicas adyacentes.

-Grupo R

Hélice alfa: -Los grupos R de los aminoácidos están orientados fuera de la hélice..

Hoja Beta Plisada: -Los grupos R se dirigen tanto al interior como al exterior de la hoja.. 

Número

Hélice alfa: Esto puede ser una sola cadena..

Hoja Beta Plisada: Esto no puede existir como una sola cadena beta; debe haber dos o más.

Tipo

Hélice alfa: Esto tiene un solo tipo.

Hoja Beta Plisada: Esto puede ser paralelo, anti-paralelo o mixto..

Calidades

Hélice alfa: 100^o Rotación, 3.6 residuos por turno y 1.5 A.^o subir de un carbono alfa a la segunda 

Hoja Beta Plisada: 3.5 A^o subir entre residuos

Aminoácidos

Hélice alfa: La hélice alfa prefiere las cadenas laterales de aminoácidos, que pueden cubrir y proteger los enlaces H de la red troncal en el núcleo de la hélice..
Hoja Beta Plisada: La estructura extendida deja el espacio máximo libre para las cadenas laterales de aminoácidos. Por lo tanto, los aminoácidos con grandes cadenas laterales voluminosas prefieren la estructura de lámina beta.

Preferencia 

Hélice alfa: Hélice alfa prefiere Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg aminoácidos. 

Hoja Beta Plisada: La hoja beta prefiere Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Imagen de cortesía:

"Estructura de proteína de hélice alfa" [Dominio público] a través de Commons Wikimedia

"Molécula de Hempglobin" Por Zephyris en la Wikipedia en inglés (CC BY-SA 3.0) a través de Commons Wikimedia 

"Parellel and Antiparellel" por Fvasconcellos - Trabajo propio. Creado por el cargador a petición de Opabinia regalis., (Dominio público) a través de Commons Wikimedia