Diferencia entre alfa y beta amilasa

Diferencia Principal - Alfa vs Beta Amilasa

La acción de la enzima amilasa puede hidrolizar el almidón en unidades de azúcar. La amilasa está presente de forma natural en la saliva y en el páncreas de los humanos y en algunos otros mamíferos, donde inicia el proceso bioquímico de la digestión del bolo alimenticio. Durante la digestión oral, los alimentos con almidón (arroz, pan, ñames y papas) dan un sabor un tanto dulce porque la amilasa salival degrada algo de su almidón en azúcar. La amilasa fue descubierta y aislada por primera vez por Anselme Payen en 1833. Las enzimas de la amilasa son nombradas específicamente por diferentes letras griegas, incluyendo alfa (α) -Amylase, beta (β) -Amylase y gamma (γ) -Amylase. Todas estas enzimas son hidrolasas de glucósidos y actúan sobre los enlaces α-1,4-glicosídicos.. La alfa (α) amilasa se considera una enzima digestiva importante, mientras que la beta (β) amilasa se considera una enzima importante involucrada en la germinación de las semillas y la maduración de la fruta. Pero en comparación con la beta (β) -Amylasa y la gamma (γ) -Amilasa, las α-amilasas (EC 3.2.1.1) son metaloenzimas de calcio, y no son capaces de funcionar en ausencia de calcio. Este es el diferencia principal entre alfa y beta amilasa. Sin embargo, tanto las amilasas alfa como las beta se utilizan comercialmente en procesos de fermentación tales como la elaboración de cerveza y licores preparados a partir de azúcares derivados del almidón. En este artículo, vamos a explicar con más detalle cuáles son las diferencias entre Alpha y Beta Amylase.

Este articulo cubre,

1. ¿Qué es la alfa amilasa? - Definición, funciones, propiedades y características. 

2. ¿Qué es la Beta Amilasa? - Definición, funciones, propiedades y características. 

3. ¿Cuál es la diferencia entre alfa y beta amilasa? - Comparación de características físicas y funcionales.

Que es alfa amilasa

La alfa amilasa es considerada como una importante enzima digestiva en el tracto digestivo de los mamíferos. Las amilasas salivales y pancreáticas humanas son α-amilasas y plantas, hongos (ascomicetos y basidiomicetos) y bacterias (Bacilo) también puede producir α-amilasas.

El pH óptimo de la alfa amilasa es 6.7-7.0. El calcio es esencial para el funcionamiento de las α-amilasas; Por lo tanto, se conoce como una metaloenzima de calcio. La alfa amilasa puede descomponer los carbohidratos de cadena larga como la amilosa de almidón en maltotriose y la maltosa o amilopectina en maltosa, glucosa y límite de dextrina..

Diagrama de la cinta de la alfa-amilasa salival humana

Que es la beta amilasa

La beta amilasa es producida principalmente por bacterias, hongos y plantas, y cataliza la descomposición enzimática del segundo enlace glicosídico α-1,4 de los azúcares no reductores, eliminando así la maltosa a la vez. La β-amilasa rompe el almidón en maltosa, causando el sabor dulce de la fruta madura. El pH óptimo para el funcionamiento de la β-amilasa es 4.0-5.0. Los animales no producen β-amilasa..  

Diagrama de la cinta de cebada beta-amilasa

Diferencia entre alfa y beta amilasa

Alpha y Beta Amylase tienen características físicas y funcionales significativamente diferentes. Estos se pueden clasificar en los siguientes subgrupos,

Nombres alternativos

Alfa amilasa: La 1,4-α-D-glucano glucanohidrolasa y la glucogenasa son nombres alternativos para la α-amilasa.

Beta Amilasa:Maltohidrolasa 1,4-α-D-glucano, glucogenasa y amilasa sacarógena son nombres alternativos para la β-amilasa..

Numero de EC

Alfa amilasa: EC 3.2.1.1

Beta Amilasa: EC 3.2.1.2

Producción

Alfa amilasa: El sistema digestivo de los mamíferos puede sintetizar α-amilasa; así, las amilasas salivales y pancreáticas humanas son α-amilasas. Además, α-Las amilasas pueden ser producidas por plantas, hongos (ascomicetos y basidiomicetos) y bacterias (Bacillus)..

Beta Amilasa: La β-amilasa es producida por bacterias, hongos y plantas. Los tejidos o las células de los animales no pueden producir β-amilasa, aunque puede existir en microorganismos presentes en el tracto digestivo..

Papel del calcio

Alfa amilasa: El calcio es esencial para el funcionamiento de las α-amilasas y, por lo tanto, se conoce como una metaloenzima de calcio..

Beta Amilasa: El calcio no es necesario para el funcionamiento de las β-amilasas..

PH óptimo

Alfa amilasa: El pH óptimo para la β-amilasa es 6.7-7.0

Beta Amilasa: El pH óptimo para la β-amilasa es 4.0-5.0

Función principal

Alfa amilasa: La α-amilasa participa principalmente en el proceso de digestión de los alimentos..

Beta Amilasa: La β-amilasa participa principalmente en el proceso de maduración de la fruta y la germinación de las semillas..

Sitio de actuación

Alfa amilasa: La α-amilasa puede actuar en cualquier parte del sustrato..

Beta Amilasa: La β-amilasa puede actuar desde el extremo no reductor, y cataliza la hidrólisis del segundo enlace glicosídico α-1,4.

Principales resultados de las reacciones enzimáticas.

Alfa Amilasa: Los carbohidratos de cadena larga (cadenas de amilosa y amilopectina) se pueden descomponer por la α-amilasa y dar maltotriosa y maltosa de la amilosa o maltosa, glucosa y limitar la dextrina de la amilopectina.

Beta Amilasa: Durante el proceso de maduración de la fruta, el almidón se descompone por la β-amilasa en maltosa, causando el sabor dulce de la fruta madura..

Tasa de reacción

Alfa amilasa: La α-amilasa tiene una tendencia a ser de acción más rápida que la β-amilasa..

Beta Amilasa: La β-amilasa tiende a ser de acción más lenta que la α-amilasa..

Propiedades físicas y químicas

Alfa Amilasa: La α-amilasa es insensible a altas temperaturas e iones de metales pesados ​​y se inactiva a un pH bajo.

Beta Amilasa: La β-amilasa es sensible a altas temperaturas e iones de metales pesados, y es estable a un pH bajo.

En conclusión, la amilasa es una enzima que puede hidrolizar el almidón en moléculas más pequeñas. Pero la α-amilasa requiere Ca²⁺ para actividad y rendimiento de glucosa, maltotriosa y maltosa como productos finales. En contraste, la β-amilasa no requiere Ca²⁺ e hidroliza almidón o amilosa solubles, produciendo solo maltosa como producto final.

Referencias

Frydenberg, O y G. Nielsen. 1965. Isoenzimas de amilasa en germinación de semillas de cebada. Hereditas 54: 123-129.

Onckelen, H. A. y R. Verbeek. 1969. Formación de isoenzimas a-amilasas durante la germinación de la cebada. Planta 88: 255-260.

Rejzek, M .; Stevenson, C. E .; Southard, A. M .; Stanley, D .; Denyer, K .; Smith, A. M .; Naldrett, M. J .; Lawson, D. M .; Field, R. A. (2011). “Genética química y metabolismo del almidón de cereales: bases estructurales de la inhibición no covalente y covalente de la β-amilasa de cebada”. Biosistemas moleculares. 7 (3): 718-730.

Imagen de cortesía:

“Alfa-amilasa salival 1SMD” - De la entrada 1SMD del PDB - Trabajo propio (Dominio público) a través de Commons Wikimedia

“2xfr b amilasa” Por A2-33 - Trabajo propio (CC BY-SA 3.0) a través de Commons Wikimedia